Inhibitory Mechanism of Engeletin Against α-Glucosidase

Abstract

The inhibitory mechanism of engeletin against α-glucosidase was investigated for the first time by fluorescence spectroscopy and molecular docking. The results showed that engeletin could inhibit α-glucosidase in a noncompetitive inhibition mode with a half-maximal inhibitory concentration value of 48.5 ± 6.0 µg/mL (0.11 ± 0.014 mmol/L). It was found that engeletin could cause static fluorescence quenching of α-glucosidase by forming a complex with α-glucosidase. The thermodynamic parameters indicated that the combination of engeletin and α-glucosidase was driven by hydrophobic force. The molecular docking results confirmed that some amino acid residues of α-glucosidase (Trp391, Arg428, Glu429, Gly566, Trp710, Glu771) could interact with engeletin by hydrogen bonding. Інгібуючий механізм енгелетину щодо α-глюкозидази вперше досліджено за допомогою флуоресцентної спектроскопії та молекулярного стикування. Результати показали, що енгелетин може інгібувати α-глюкозидазу в режимі неконкурентного інгібування із значенням наполовину максимальної інгібуючої концентрації 48,5 ± 6,0 мкг / мл (0,11 ± 0,014 ммоль / л). Було встановлено, що енгелетин може спричинити статичне гасіння флуоресценції α-глюкозидази шляхом утворення комплексу з α-глюкозидазою. Термодинамічні параметри вказували на те, що комбінація енгелетину та α-глюкозидази була зумовлена гідрофобною силою. Результати молекулярного стикування підтвердили, що деякі амінокислотні залишки α-глюкозидази (Trp391, Arg428, Glu429, Gly566, Trp710, Glu771) можуть взаємодіяти з енгелетином за допомогою водневого зв'язку.